Enzimele – catalizatori ai vieţii. Partea I

M-am tot gândit care ar fi cea mai simplă definiţie ce aş putea s-o dau enzimelor. 3 cuvinte, de atât am nevoie: enzimele, catalizatori ai vieţii. Ce sunt catalizatorii? Acceleratori de reacţie chimică.

Despre enzime aş putea scrie zeci de pagini, dar nu ăsta e scopul, ci o mică clarificare a termenului de enzimă şi a rolului lor în procesul de digestie, şi confuziilor legate de capacitatea lor de a digera mese “complexe”, de unde şi dietele discociate. Şi nu voi discuta despre implicarea în alte procese biochimice din organismul nostru, sau în alimentele ce le consumăm sau chiar în industria alimentară sau farmaceuitică. Nu de alta dar am văzut o aberaţie în online care suna cam aşa: “Te îngraşă nu ceea ce mănânci şi nici cât mănânci, ci ora la care mănânci şi ce combinaţii alimentare faci. Atunci când amesteci mai multe alimente din diferite categorii, enzimele devin confuze şi aduc ocreştere în greutate.” Reacţia mea:

În primul rând, în afară de ulei/untură şi zahăr/unele fructe, toate alimentele au atât carbohidraţi, cât şi proteine şi lipide, deci sunt alimente complexe.

Cum funcţionază enzimele în procesul catalitic?

Enzimele se leagă de substratul (compusul chimic), după care îl transformă prin reacţii biochimice specifice în noi molecule, adică produşi de reacţie. Aproape toate procesele metabolice din celule sunt catalizate de enzime cu o viteză suficient de mare pt a susţine viaţa. Ce înseamnă asta? Viteza este accelerată de cel puţin 1 milion de ori faţă de viteza reacţiei necatalizate. Spre deosebire de catalizatorii chimici de reacţie enzimele sunt biocatalizatori foarte specifici, selectivi, ceea ce le împiedică să fie “confuze”, şi anume sunt:

  • Chemoselective, adică acţionează asupra unei singure grupări funcţionale. Azi nu am să intru în detalii de clasificare (poate altă dată). Atât am să spun: unele oxidează, hidrolizează, rup anumite legături chimice, transferă anumite grupări chimice, crează anumite noi legături chimice, transformă un izomer în altul, ţintit şi la obiect. Din punct de vedere al digestiei, tot auzim de proteaze (legătura peptidică din proteine), lipaze (legătura esterică din lipide) , glicozid hidrolaze (legătura glicozidică din carbohidraţi); toate acestea fac parte din clasa hidrolazelor, alături de alte subclase de enzime, adică hidrolizează anumite legături chimice, foarte specifice.
  • Regioselective, specificitate de substrat; adică unele enzime sunt suficient de deştepte încât să distingă între aceaşi grupare chimică, situată în locuri diferite ale substratului. În cazul proteinelor, unele proteaze atacă doar anumite secvenţe de amino-acizi; de exemplu, tripsina (protează formată în intestinul subţite) hidrolizează legătura peptidică dintre lizină şi arginină, excepţie când unul din aceşti amino acizi este urmat de prolină. Cum poate fi tripsina confuză?
  • Iar cel mai important aspect este enantioselectivitatea; enzimele sunt compuşi chirali (remember?), de foarte multe ori putând face distinţia între 2 enentiomeri ai unui substrat chiral. Cum ziceam, acelaşi compus chimic cu atom de carbon chiral, poate prezenta valoare biologică sau nu, unul poate fii bun, iar celălat toxic, aspect foarte important şi în industria farmaceutică. Reacţia biochimică catalizată enzimatic merge spre formare de un anume enantiomer.

Deci, dacă enzimele ar fi “confuze”, we would be fucked up, şi scuzaţi-mi expresia. Un echilibru enzimatic e necesar pt furnizarea de energie din nutrienţi, construirea de proteine, AND, membrane celulare, celule, ţesuturi, contracţie musculare. Orice “confuzie” dată de o defecţiune (mutaţie, cantitaţi prea mici sau mari, lipsa uneia) a unor anumite enzime poate conduce la deficienţe nutriţionale, boli genetice sau moarte. Enzimele catalizează reacţii, sintetizează şi degradează biomolecule, replică şi transcriu gene. Din punct de vedere al digestiei, cele mai cunoscute probleme sunt o insuficienţă enzimatică la nivelul pancreasului (trăiască Kreon, Mezym, Triferment, etc) şi intoleranţa la lactoză. Şi cum suntem nişte organisme evaluate şi modificate genetic, intoleranţa la lactoză este preponderant specifică persoanelor asiatice, africane şi din America de Sus şi nu caucazienilor.  Şi cu cât ne îndreptăm mai în nordul Europei, cu atât procentul celor care suferă de intoleranţă la lactoză scade. 

Ce sunt enzimele din punct de vedere chimic? Cele mai multe sunt proteine globulare, cu secvenţă de amino acizi specifică, care îşi pot exercita funcţia singure sau au nevoie de “suport” din partea unor grupări non-proteice sau ioni metalici (grupări prostetice, cofactori, coenzime). Ca orice catalizator de reacţie, enzimele nu se consumată sau suferă modificări permanent ca o consecință a participării lor la reacția biochimică. Ele pot suferi procese de denaturare atunci când sunt supuse încălzirii sau denaturării chimice; enzimele sunt active pe un domeniu restrains de pH, rezultând pierderea/reducerea activităţii.

V-am înnebunit suficient azi, aşa că gata, restul pe data viitoare.

0 raspunsuri

Lasă un răspuns

Want to join the discussion?
Feel free to contribute!

Lasă un răspuns

Adresa ta de email nu va fi publicată. Câmpurile obligatorii sunt marcate cu *